Spiega le basi della materia vivente e la struttura chimica alla base della vita.

• Elementi biogeni – Carbonio, idrogeno, ossigeno, azoto, fosforo e zolfo: gli elementi principali della vita.

• Legami chimici – Covalenti, ionici, idrogeno, forze di Van der Waals e interazioni idrofobiche.

• Gruppi funzionali – Idrossile, carbonile, carbossile, amminico, fosforile e loro ruolo nelle reazioni biochimiche.

• Acqua e soluzioni – Proprietà dell’acqua, pH, tamponi e concetto di pKa.

• Energia e termodinamica – Energia libera di Gibbs, spontaneità, accoppiamento energetico e ruolo dell’ATP.

• Trasportatori energetici – NAD⁺, NADP⁺, FAD e coenzimi come vettori di elettroni.

Introduce la struttura e le funzioni dei glucidi.

• Monosaccaridi – Glucosio, fruttosio, galattosio e loro isomeria.

• Legami glicosidici – α e β, e formazione di disaccaridi e polisaccaridi.

• Polisaccaridi di riserva – Amido, glicogeno.

• Polisaccaridi strutturali – Cellulosa, chitina.

• Derivati dei carboidrati – Glicosaminoglicani, mucopolisaccaridi e ruolo biologico.

Descrive i composti idrofobici e le loro funzioni biologiche.

• Acidi grassi – Saturi, insaturi, essenziali, e nomenclatura.

• Trigliceridi – Struttura, funzione di riserva energetica.

• Fosfolipidi e glicolipidi – Costituenti delle membrane biologiche.

• Steroli e colesterolo – Struttura e ruolo nel controllo della fluidità delle membrane.

• Derivati isoprenoidi – Vitamine liposolubili e ormoni steroidei.

Tratta la chimica e l’organizzazione strutturale delle proteine.

• Struttura generale degli amminoacidi – Gruppi funzionali e classificazione in base alle proprietà.

• Chiralità e punto isoelettrico – Proprietà acido-base e comportamento in soluzione.

• Struttura primaria – Sequenza amminoacidica e legame peptidico.

• Struttura secondaria – α-eliche, β-foglietti, turn e motivi strutturali.

• Struttura terziaria e quaternaria – Interazioni stabilizzanti e complessi proteici.

• Folding proteico – Chaperoni e stabilità conformazionale.

• Modificazioni post-traduzionali – Fosforilazione, acetilazione, metilazione, glicosilazione, ubiquitinazione.

• Determinazione della struttura – Tecniche sperimentali: cristallografia, NMR, crio-EM.

Analizza la catalisi biologica e la regolazione enzimatica.

• Definizione di enzima – Catalizzatori biologici che abbassano l’energia di attivazione.

• Sito attivo e specificità – Complementarietà con il substrato (modello chiave-serratura e adattamento indotto).

• Cinetica enzimatica – Legge di Michaelis-Menten, Vmax, Km.

• Inibitori enzimatici – Competitivi, non competitivi, acompetitivi, irreversibili.

• Enzimi allosterici – Cooperatività e regolazione tramite effettori positivi/negativi.

• Regolazione covalente – Fosforilazione, attivazione di zimogeni, feedback metabolico.

• Coenzimi e cofattori – Ruolo di vitamine e ioni metallici nell’attività enzimatica.